ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. 
   Биологически активные пептиды, классификация, представители. Глутатион.
   
2. 
   Динамическое состояние нативного белка. Понятие комплементарность. Лиганды и функционирование белков.
   
3. 
   Многообразие белков и их функции. Количественное определение белков по функциональным свойствам. Белковые препараты (гормоны, ферменты и т.д.).
   
4. 
   Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава в онтогенезе, при болезнях.
   
5. 
   Простые белки, представители, характеристика, биологические функции.
   
6. 
   Сложные белки, представители, характеристика, биологические функции.
   

1. 
   Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. – Минск, М.; Издательство БИНОМ, 2008. – С. 7-8, 39-44.
   
2. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2004. – С. 20-23, 71-95.
   
3. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 17-18, 60-76.
   
4. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 14-16, 25-27.
   
5. 
   Конспект лекций.
   

З А Н Я Т И Е № 5

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

1. 
   Разбор вопросов теоретического раздела.
   
2. 
   Контрольные вопросы к лабораторной работе:
   

2.2. Факторы, влияющие на активность амилазы (температура, активаторы, ингибиторы).

2.3. Принцип метода определения активности амилазы в сыворотке крови по Каравею. Единицы амилазной активности.

2.4. Диагностическое значение определения активности амилазы в сыворотке крови.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Влияние температуры на активность амилазы.

3.2. Влияние активаторов и ингибиторов на активность амилазы слюны.

3.3. Определение активности амилазы в сыворотке крови по Каравею.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.
Л И Т Е Р А Т У Р А:

1. 
   Алейникова Т. Л., Рубцова Г. В. – Руководство к практическим занятиям по биологической химии. М., Высш. шк., 1988 – С. 60-61, 79-80. Работы 31 и 45.
   
2. 
   Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1983. С. 64-66.
   
3. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Петушок Н. Э., Курбат М. Н., Климович В. В., Масловская А. А. Биологическая химия: практикум для студентов лечебного, медико-диагностического факультетов и факультета иностранных учащихся. – Гродно: ГрГМУ, - занятие № 5.
   

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. 
   История открытия и изучения ферментов.
   
2. 
   Химическая природа ферментов. Активный и аллостерический центры.
   
3. 
   Кофакторы ферментов: ионы металлов, коферменты. Коферментные функции витаминов.
   
4. 
   Механизмы действия ферментов.
   
5. 
   Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов.
   
6. 
   Классификация и номенклатура ферментов.
   
7. 
   Изоферменты.
   
8. 
   Единицы измерения активности ферментов.
   

1. 
   Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. – Минск, М.; Издательство БИНОМ, 2008. – С. 45-60, 68-69.
   
2. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2004. – С. 114-134, 139-143, 157-158, 159-163.
   
3. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 92-108, 114-115, 124-125, 126-129.
   
4. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 28-37.
   
5. 
   Конспект лекций.
   

З А Н Я Т И Е № 6

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

1. 
   Разбор вопросов теоретического раздела.
   
2. 
   Контрольные вопросы к лабораторной работе:
   
   1. 
      Реакция, катализируемая липазой, ее роль в процессе пищеварения.
      
   2. 
      Факторы, активирующие липазу в кишечнике.
      
   3. 
      Изменение активности липазы в динамике.
      
   4. 
      Принцип метода количественного определения активности липазы.
      
3. 
   ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:
   
   1. 
      Кинетика действия липазы. Влияние желчи на активность липазы.
      

1. 
   Алейникова Т. Л., Рубцова Г. В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высш. шк., 1988. – С. 146-148. Работа 82.
   
2. 
   Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С. 72.
   
3. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Петушок Н. Э., Курбат М. Н., Климович В. В., Масловская А. А. Биологическая химия: практикум для студентов лечебного, медико-диагностического факультетов и факультета иностранных учащихся. – Гродно: ГрГМУ, - занятие № 6.
   

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. 
   Кинетика ферментативных реакций, анализ и графическое изображение уравнений Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.
   
2. 
   Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций субстрата и фермента.
   
3. 
   Механизмы регуляции ферментативной активности: ингибиторы и активаторы ферментов. Типы ингибирования: обратимое (конкурентное и неконкурентное), необратимое. Регуляция путем ковалентной модификации фермента.
   
4. 
   Лекарственные препараты – ингибиторы активности ферментов.
   

1. 
   Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. – Минск, М.; Издательство БИНОМ, 2008. – С. 70-81.
   
2. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2004. – С. 143-157.
   
3. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 108-114, 115-124.
   
4. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 38-45.
   
5. 
   Конспект лекций.
   

З А Н Я Т И Е № 7

СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ

1. 
   Разбор вопросов теоретического раздела.
   
2. 
   Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенными заданиями.
   
3. 
   Решение и обсуждение ситуационных задач.
   
4. 
   Контроль выполнения самостоятельной работы.
   

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. 
   Различия ферментного состава клеток органов и тканей. Органоспецифические ферменты.
   
2. 
   Определение ферментов в плазме крови с диагностической целью: причины ферментемии, происхождение ферментов плазмы крови.
   
3. 
   Изменение активности ферментов при патологии. Наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные) энзимопатии.
   
4. 
   Применение ферментов для лечения болезней и как аналитических реагентов в лабораторной диагностике. Иммобилизованные ферменты.
   

1. 
   Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. – Минск, М.; Издательство БИНОМ, 2008. – С. 81-86.
   
2. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2004. – С. 163-168, 579-580.
   
3. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 129-132, 343-344, 446-447, 480.
   
4. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 41-42, 45-50.
   
5. 
   Конспект лекций.
   

З А Н Я Т И Е № 8

1. 
   История изучения белков.
   
2. 
   Белки – важнейшие компоненты живых организмов. Содержание белков в тканях.
   
3. 
   Аминокислотный состав белков; строение пептидов. Гидролиз белка.
   
4. 
   Форма и размеры белков, молекулярная масса, методы ее определения.
   
5. 
   Физико-химические свойства белков, осаждение их из растворов.
   
6. 
   Методы выделения и очистки белков.
   
7. 
   Цветные реакции на белки и аминокислоты, их практическое применение.
   
8. 
   Количественное определение белков в растворах и тканях. Клинико-диагностическое значение определения общего белка в сыворотке крови.
   
9. 
   Первичная структура белка, методы ее установления, роль пептидных связей.
   
10. 
    Вторичная структура белка, ее виды, методы установления, роль водородных связей. Надвторичная структура и ее типы.
    
11. 
    Третичная структура белка, методы ее установления, виды стабилизирующих связей.
    
12. 
    Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры. Денатурация белка, факторы, ее вызывающие, практическое использование.
    
13. 
    Четвертичная структура белка, ее биологическое значение.
    
14. 
    Представление о кооперативных взаимодействиях и мультимолекулярных структурах. Доменные белки.
    
15. 
    Биологически активные пептиды, классификация, представители. Глутатион.
    
16. 
    Динамическое состояние нативного белка. Понятие комплементарность. Лиганды и функционирование белков.
    
17. 
    Многообразие белков и их функции. Количественное определение белков по функциональным свойствам. Белковые препараты (гормоны, ферменты и т. д.).
    
18. 
    Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава в онтогенезе, при болезнях.
    
19. 
    Методы выделения и очистки белков. Белковые препараты (гормоны, ферменты и т.д.).
    
20. 
    Простые белки, представители, характеристика, биологические функции.
    
21. 
    Сложные белки, представители, характеристика, биологические функции.
    
22. 
    История открытия и изучения ферментов.
    
23. 
    Химическая природа ферментов. Активный и аллостерический центры. Механизмы действия ферментов.
    
24. 
    Кофакторы ферментов: ионы металлов, коферменты. Коферментные функции витаминов.
    
25. 
    Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов.
    
26. 
    Классификация и номенклатура ферментов.
    
27. 
    Изоферменты.
    
28. 
    Единицы измерения активности и количества ферментов.
    
29. 
    Кинетика ферментативных реакций, анализ и графическое изображений уравнений Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.
    
30. 
    Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций субстрата и фермента.
    
31. 
    Ингибиторы и активаторы ферментов. Типы ингибирования: обратимое (конкурентное и неконкурентное), необратимое.
    
32. 
    Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов.
    
33. 
    Механизм регуляции ферментативной активности.
    
34. 
    Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Структурная организация ферментов в клетке. Понятие «полиферментный комплекс».
    
35. 
    Определение ферментов в плазме крови с диагностической целью: причины ферментемии, происхождение ферментов плазмы крови.
    
36. 
    Изменение активности ферментов при патологии. Наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные) энзимопатии. Клинико-диагностическое значение исследования активности амилазы в сыворотке крови.
    
37. 
    Применение ферментов для лечения болезней и как аналитических реагентов в лабораторной диагностике. Иммобилизованные ферменты.
    

З А Н Я Т И Е № 9

1. 
   Разбор вопросов теоретического раздела.
   
2. 
   Контрольные вопросы к лабораторной работе.
   
   1. 
      Нуклеопротеины, их представители, биологическая роль.
      
   2. 
      Схема гидролиза нуклеопротеинов.
      
   3. 
      Сущность качественных реакций на продукты гидролиза нуклеопротеинов.
      
3. 
   ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:
   
   1. 
      Гидролиз нуклеопротеинов. Реакции на компоненты нуклеопротеинов в гидролизате:
      
      1. 
         Биуретовая реакция на полипептиды.
         
      2. 
         Серебряная проба на пуриновые основания.
         
      3. 
         Проба Троммера на рибозу и дезоксирибозу.
         
      4. 
         Молибденовая проба на фосфорную кислоту.
         
4. 
   Контроль выполнения лабораторной работы.
   

Л И Т Е Р А Т У Р А:

1. 
   Алейникова Т. Л., Рубцова Г. В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высш. шк., 1988. – С. 94-96.
   
2. 
   Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – 29-34.
   
3. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – занятие № 9.
   

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. 
   История открытия и изучения нуклеиновых кислот.
   
2. 
   Химическая природа нуклеиновых кислот. Различия между ДНК и РНК.
   
3. 
   ДНК, виды, локализация в клетке, биологические функции. Первичная и вторичная структура ДНК.
   
4. 
   РНК, виды, локализация в клетке, биологические функции. Особенности структурной организации РНК: первичная и вторичная структуры.
   
5. 
   Роль белков в структурной организации нуклеиновых кислот. Нуклеопротеины. Структура хромосом. Строение рибосом эукариот. Информосома.
   
6. 
   Денатурация и ренатурация ДНК. Гибридизация нуклеиновых кислот: гибридизация ДНК-ДНК; ДНК-РНК.
   

Л И Т Е Р А Т У Р А:

1. 
   Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. – Минск, М.; Издательство БИНОМ, 2008. – С. 307-320.
   
2. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2004. – С. 86-88, 96-113, 513-520.
   
3. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 71-73, 77-91, 402-406.
   
4. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 51-58.
   
5. 
   Конспект лекций.
   

З А Н Я Т И Е № 10

1. 
   Разбор вопросов теоретического раздела.
   
2. 
   Контрольные вопросы к лабораторной работе:
   
   1. 
      Происхождение мочевой кислоты в организме.
      
   2. 
      Принцип метода количественного определения мочевой кислоты в моче.
      
   3. 
      Содержание мочевой кислоты в крови и суточное выделение с мочой. Клинико-диагностическое значение определения мочевой кислоты в крови и моче.
      
3. 
   ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:
   
   1. 
      Определение мочевой кислоты в моче.
      

1. 
   Алейникова Т. Л., Рубцова Г. В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высш. шк., 1988. – С. 109-110.
   
2. 
   Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С. 210-211.
   
3. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 35-36.
   

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. 
   Биосинтез ДНК (репликация) у эукариот, субстраты, ферменты, общая схема синтеза.
   
2. 
   Обратная транскрипция, схема, биологическая роль.
   
3. 
   Биосинтез РНК (транскрипция) у эукариот: субстраты, ферменты, этапы, схема.
   
4. 
   Механизмы регуляции транскрипции.
   
5. 
   Процессинг нуклеиновых кислот. Характер изменений строения нуклеиновых кислот после их первичного синтеза.
   

Л И Т Е Р А Т У Р А:

1. 
   Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. – Минск, М.; Издательство БИНОМ, 2008. – С. 344-352, 359-369, 409-418.
   
2. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2004. – С. 478-495.
   
3. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 377-387.
   
4. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 59-62, 65-73.
   
5. 
   Конспект лекций.
   

З А Н Я Т И Е № 11

1. 
   Разбор вопросов теоретического раздела.
   
2. 
   Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенными заданиями.
   
3. 
   Решение и обсуждение ситуационных задач.
   
4. 
   Контроль выполнения самостоятельной работы.
   

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. 
   Генетический код и его свойства.
   
2. 
   Биосинтез аминоацил-тРНК. Адапторная функция тРНК.
   
3. 
   Синтез белка (трансляция) у эукариот, этапы, схема.
   
4. 
   Посттрансляционные изменения белков (процессинг).
   
5. 
   Регуляция трансляции.
   
6. 
   Антибиотики – ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.
   
7. 
   Методы исследования структуры нуклеиновых кислот. Выяснение последовательности нуклеотидов ДНК методом Сэнджера.
   
8. 
   Полимеразная цепная реакция, этапы, применение.
   
9. 
   Блот-анализ ДНК и РНК. Методы идентификации белков. Вестерн-блот.
   
10. 
    Геномная дактилоскопия. Клонирование, генная инженерия.
    

Л И Т Е Р А Т У Р А:

1. 
   Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. – Минск, М.; Издательство БИНОМ, 2008. – С. 370-386, 387-418.
   
2. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2004. – С. 496-498, 509-544.
   
3. 
   Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 388-390, 399-422.
   
4. 
   Лелевич В. В., Леднёва И. О., Курбат М. Н., Петушок Н. Э., Воробьёв В. В. Основы биохимии: учебное пособие для студентов лечебного факультета. – Гродно: ГрГМУ, 2010. – С. 74-83, 83-86.
   
5. 
   Конспект лекций.
   

З А Н Я Т И Е № 12